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  1. 紀要論文
  2. 東京農業大学農学集報
  3. 57巻(2012-2013)
  4. 4号

グルタチオンS-転移酵素の構造と機能─薬剤による抵抗性発現からの脱却─

https://nodai.repo.nii.ac.jp/records/497
https://nodai.repo.nii.ac.jp/records/497
3212b882-db79-4ee5-8003-a1551b555016
名前 / ファイル ライセンス アクション
KJ00008376239.pdf KJ00008376239.pdf (4.7 MB)
Item type [ELS]紀要論文 / Departmental Bulletin Paper(1)
公開日 2013-03-18
タイトル
タイトル グルタチオンS-転移酵素の構造と機能─薬剤による抵抗性発現からの脱却─
タイトル
タイトル Structure and Function of Glutathione S-transferases ─Breakaway from the Resistant Expression with Medicine─
言語 en
言語
言語 jpn
キーワード
主題Scheme Other
主題 グルタチオンS-転移酵素
キーワード
主題Scheme Other
主題 グルタチオン
キーワード
主題Scheme Other
主題 チロシン
キーワード
主題Scheme Other
主題 セリン
キーワード
主題Scheme Other
主題 立体配座
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 glutathione S-transferase
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 glutathione
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 tyrosine
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 serine
キーワード
言語 en
主題Scheme Other
主題 conformation
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ departmental bulletin paper
雑誌書誌ID
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AN00164184
論文名よみ
タイトル グルタチオンエス- テンイ コウソ ノ コウゾウ ト キノウ ─ ヤクザイ ニ ヨル テイコウセイ ハツゲン カラノ ダッキャク ─
著者 宮本, 徹

× 宮本, 徹

WEKO 2862

宮本, 徹

ja-Kana ミヤモト, トオル

Search repository
Miyamoto, Toru

× Miyamoto, Toru

WEKO 2863

en Miyamoto, Toru

Search repository
著者所属(日)
東京農業大学名誉教授
著者所属(英)
en
Professor Emeritus, Tokyo University of Agriculture
記事種別(日)
内容記述タイプ Other
内容記述 綜説
記事種別(英)
内容記述タイプ Other
内容記述 Review
抄録(日)
内容記述タイプ Other
内容記述 グルタチオンS-転移酵素(GST)はミクロソーム酸化酵素であるチトクローム P450 と並んで生物体に広く存在する抱合酵素である。これは生体内で生合成や薬物の代謝分解に於いて重要な役割を演じている。α,μ,π,σ クラス GST では,チロシンがグルタチオン(GSH)のプロトンを引き抜き,GSH 抱合体を形成する。一方,昆虫の θ,δ,ε クラス GST では,セリンが近傍のペプチド結合のカルボニル基と相俟って,GSH からプロトンを引き抜き,GSH 抱合体を形成する。植物や大腸菌の GST は昆虫と同じセリンのシステムで GSH を活性化しているようである。本稿では,この GST の触媒機構と多様な機能を計算化学による必須アミノ酸残基の立体配座の視点から解説し,薬剤開発と抵抗性発現のイタチごっこの解消の足がかりを提案する。
抄録(英)
内容記述タイプ Other
内容記述 Glutathione S-transferase (GST) is a conjugating enzyme which is widely present in organisms along with the cytochrome P450 which is oxidizing enzyme. This is playing an important role in biosynthesis or drug metabolism and degradation. In alpha, mu, and pi class GSTs, tyrosine draws out the proton of glutathione (GSH) and forms GSH conjugates. On the other hand, in theta, delta and epsilon class GSTs in insect, serine draws out the proton from GSH conjointly with carbonyl group of the nearby peptide bond, and forms GSH conjugates. It seems that GST of plant or E. coli is activating GSH by the system of the same serine as insect. In this paper, the catalytic mechanism and function of GST are explained from the viewpoint of conformation of the essential amino acid residue by computational chemistry, and a foothold for the breakaway from vicious circle of drug development and resistance dis-covery is proposed.
書誌情報 巻 57, 号 4, p. 247-260
レポート・講演番号
内容記述タイプ Other
内容記述 E
表示順
内容記述タイプ Other
内容記述 3
アクセション番号
内容記述タイプ Other
内容記述 KJ00008376239
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