@article{oai:nodai.repo.nii.ac.jp:00000497,
 author = {宮本, 徹 and Miyamoto, Toru},
 issue = {4},
 month = {2016-04-20},
 note = {グルタチオンS-転移酵素(GST)はミクロソーム酸化酵素であるチトクローム P450 と並んで生物体に広く存在する抱合酵素である。これは生体内で生合成や薬物の代謝分解に於いて重要な役割を演じている。α,μ,π,σ クラス GST では,チロシンがグルタチオン(GSH)のプロトンを引き抜き,GSH 抱合体を形成する。一方,昆虫の θ,δ,ε クラス GST では,セリンが近傍のペプチド結合のカルボニル基と相俟って,GSH からプロトンを引き抜き,GSH 抱合体を形成する。植物や大腸菌の GST は昆虫と同じセリンのシステムで GSH を活性化しているようである。本稿では,この GST の触媒機構と多様な機能を計算化学による必須アミノ酸残基の立体配座の視点から解説し,薬剤開発と抵抗性発現のイタチごっこの解消の足がかりを提案する。, Glutathione S-transferase (GST) is a conjugating enzyme which is widely present in organisms along with the cytochrome P450 which is oxidizing enzyme. This is playing an important role in biosynthesis or drug metabolism and degradation. In alpha, mu, and pi class GSTs, tyrosine draws out the proton of glutathione (GSH) and forms GSH conjugates. On the other hand, in theta, delta and epsilon class GSTs in insect, serine draws out the proton from GSH conjointly with carbonyl group of the nearby peptide bond, and forms GSH conjugates. It seems that GST of plant or E. coli is activating GSH by the system of the same serine as insect. In this paper, the catalytic mechanism and function of GST are explained from the viewpoint of conformation of the essential amino acid residue by computational chemistry, and a foothold for the breakaway from vicious circle of drug development and resistance dis-covery is proposed., E, 3, KJ00008376239, 綜説, Review},
 pages = {247--260},
 title = {グルタチオンS-転移酵素の構造と機能─薬剤による抵抗性発現からの脱却─},
 volume = {57},
 year = {},
 yomi = {ミヤモト, トオル}
}